Quelle: Journal of Food Science 38 (2005), 815-819.
Quelle: Journal of Food Science 38 (2005), 815-819.
Die mikrobielle Transglutaminase ist ein Enzym, das aus Varietäten von Streptoverticillium mobaraense gewonnen wird. Zu seiner Wirkungsentfaltung ist – im Gegensatz zu Transglutaminase aus tierischem Gewebe – kein Calciumzusatz zum System erforderlich. Es katalysiert Reaktionen, bei denen große Polymerenproteine aus kleinen Proteinen gebildet werden. Diese Transglutaminase ist in einem recht weiten Bereich von pH-Wert (pH 4-9) und Temperatur aktiv (0-70 °C).
Sie findet nicht nur zum Vernetzen von Aktin und Myosin Einsatz, sondern dient auch zum Vernetzen etwa von Leguminosenglobulin, von Gluten, Eigelb und Eiweiß, von Fibrin oder von Kasein. Um die Wirkung dieses Enzyms zu optimieren, ist es nun notwendig, seine Reaktionen mit Fleischeiweißen genauer zu verfolgen. Dies taten N. AKTAS und B. KILIÇ vom Department of Food Engineering, Faculty of Agriculture, Atatürk University Erzurum, bzw. von der Faculty of Agriculture, Süleyman Demirel University, Cunur, in Isparta, Türkei. Dazu setzten sie gewolftem Rindfleisch Enzympräparate zu und untersuchten das Fleisch mit chemischen Methoden (Effect of microbial transglutaminase on thermal and electrophoretic properties of ground beef). Sie verwendeten ein Präparat, das neben Transglutaminase Maltodextrin enthielt und ein weiteres Präparat mit zusätzlich 60 g Natrium-Caseinat pro 100 g.
Es stellte sich heraus, dass die Transglutaminase (TGase) tatsächlich die Ausbildung von Eiweißpolymeren hervorbrachte. Diese war nach Verwendung des Caseinat enthaltenden Präparates deutlicher ausgeprägt als bei dem reinen TGase-Präparat. Und zwar schien die Vernetzung insbesondere am Myosin stattzufinden; denn dessen Dichte verminderte sich im Vergleich zu den Kontrollen. Außerdem hatten die Präparate eine Wirkung auf die thermischen Eigenschaften der (vernetzten) myofibrillären Eiweiße. Es kam zu einer vermehrten thermischen Stabilität von Myosin, was die Autoren darauf zurückführen, dass nach Bildung höher molekularer Komplexe insbesondere durch das neben TGase auch Kaseinat enthaltende Präparat eine besser geordnete und kompaktere Struktur vorlag.
Andererseits führte die Verwendung von TGase zu einer Verminderung der Denaturierungsenthalpie von Myosin, aber nicht von Aktin. Mit steigender TGase-Zugabe nahm dieser Effekt zu. Als Ursache hierfür nehmen die Autoren eine zunehmende Polymerisierung des Myosins an; denn Polymerisation ist ein exothermer Prozess und führt zu einer Verminderung der Enthalpie.
Insbesondere hat sich nun auch aufgrund chemischer Untersuchungen herausgestellt, was der Praktiker bereits wusste: Zum Restrukturieren von Fleisch oder von stückigen Fleischerzeugnissen ist das Natriumkaseinat enthaltende TGase-Präparat wesentlich besser geeignet als das reine TGase-Präparat.
Quelle: Kulmbach [ Hammer ]
